TIM/TOM-Komplex - TIM/TOM complex
mitochondriale proteintransportierende ATPase | |||||||||
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Bezeichner | |||||||||
EG-Nr. | 7.4.2.3 | ||||||||
Datenbanken | |||||||||
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PRIAM | Profil | ||||||||
PDB- Strukturen | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Gen-Ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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Der TIM/TOM-Komplex ist ein Proteinkomplex in der zellulären Biochemie, der Proteine, die aus nuklearer DNA produziert wurden, durch die mitochondriale Membran zur Verwendung bei der oxidativen Phosphorylierung transloziert . In der Enzymologie wird der Komplex als mitochondriale Protein-transportierende ATPase ( EC 7.4.2.3 ) oder systematischer als ATP-Phosphohydrolase (mitochondriale Protein-Importation) beschrieben , da der TIM-Teil eine ATP- Hydrolyse benötigt, um zu funktionieren.
Nur 13 Proteine, die für ein Mitochondrium notwendig sind, sind tatsächlich in der mitochondrialen DNA kodiert . Die überwiegende Mehrheit der für die Mitochondrien bestimmten Proteine wird im Zellkern kodiert und im Zytoplasma synthetisiert. Diese werden durch eine N-terminale Signalsequenz markiert. Nach dem Transport durch das Zytosol aus dem Zellkern wird die Signalsequenz von einem Rezeptorprotein in der Translokase des äußeren Membrankomplexes (TOM) erkannt . Die Signalsequenz und angrenzende Teile der Polypeptidkette werden in den TOM-Komplex eingefügt und beginnen dann mit einer Translokase des inneren Membran (TIM)-Komplexes zu interagieren , von denen angenommen wird, dass sie vorübergehend an Stellen engen Kontakts zwischen den beiden Membranen verbunden sind. Die Signalsequenz wird dann in einem Prozess in die Matrix transloziert, der einen elektrochemischen Wasserstoffionengradienten durch die innere Membran erfordert. Mitochondriales Hsp70 bindet an Regionen der Polypeptidkette und hält es in einem entfalteten Zustand, wenn es sich in die Matrix bewegt.
Die ATPase-Domäne ist bei den Interaktionen der Proteine Hsp70 und der Untereinheit Tim44 essentiell. Ohne die Anwesenheit von ATPase ist das carboxyterminale Segment nicht in der Lage, an Protein von Tim44 zu binden. Da mtHsp70 den Nukleotidzustand der ATPase-Domäne mit den Alpha-Helices A und B überträgt, interagiert Tim44 mit der Peptidbindungsdomäne, um die Proteinbindung zu koordinieren.
TIC/TOC-Komplex vs. TIM/TOM-Komplex
Dieser Proteinkomplex ist funktionell analog zum TIC/TOC-Komplex, der sich auf der inneren und äußeren Membran des Chloroplasten befindet, in dem Sinne, dass er Proteine in die Membran der Mitochondrien transportiert. Obwohl beide Triphosphate hydrolysieren, sind sie evolutionär nicht verwandt.
Verweise
- Bömer U, Meijer M, Maarse AC, Hönlinger A, Dekker PJ, Pfanner N, Rassow J (Mai 1997). "Mehrere Interaktionen von Komponenten, die die Translokation von Präproteinen über die innere mitochondriale Membran vermitteln" . Das EMBO-Journal . 16 (9): 2205–16. doi : 10.1093/emboj/16.9.2205 . PMC 1169823 . PMID 9171336 .
- Berthold J, Bauer MF, Schneider HC, Klaus C, Dietmeier K, Neupert W, Brunner M (Juni 1995). „Der MIM-Komplex vermittelt die Präprotein-Translokation durch die mitochondriale innere Membran und koppelt sie an das mt-Hsp70/ATP-Antriebssystem“ . Zelle . 81 (7): 1085–93. doi : 10.1016/S0092-8674(05)80013-3 . PMID 7600576 .
- Voos W, Martin H, Krimmer T, Pfanner N (November 1999). „Mechanismen der Proteintranslokation in Mitochondrien“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Rezensionen zu Biomembranen . 1422 (3): 235–54. doi : 10.1016/s0304-4157(99)00007-6 . PMID 10548718 .
Externe Links
- TCDB 3.A.8 - Beschreibung des gesamten Komplexes
- Übersicht über die verschiedenen Importwege in Mitochondrien (Gruppe von N. Pfanner)
- [1]