Aminosäure -Amino acid

Struktur einer generischen L-Aminosäure in der „neutralen“ Form, die zur Definition eines systematischen Namens benötigt wird, ohne dass diese Form tatsächlich in nachweisbaren Mengen entweder in wässriger Lösung oder in festem Zustand existiert.

Aminosäuren sind organische Verbindungen , die Amino enthalten ( -NH+3) und funktionelle Carbonsäuregruppen ( -CO 2 H ) zusammen mit einer Seitenkette (R-Gruppe), die für jede Aminosäure spezifisch ist. Die in jeder Aminosäure vorhandenen Elemente sind Kohlenstoff (C), Wasserstoff (H), Sauerstoff (O) und Stickstoff (N) ( CHON ); außerdem ist Schwefel (S) in den Seitenketten von Cystein und Methionin und Selen (Se) in der weniger verbreiteten Aminosäure Selenocystein vorhanden. Es ist bekannt, dass mehr als 500 natürlich vorkommende Aminosäuren Monomereinheiten von Peptiden , einschließlich Proteinen , bilden, obwohl nur 22 im genetischen Code vorkommen , von denen 20 ihre eigenen bezeichneten Codons haben und 2 davon spezielle Codierungsmechanismen haben: Selenocystein , das ist in allen Eukaryoten vorhanden und Pyrrolysin , das in einigen Prokaryoten vorhanden ist .

Aminosäuren werden formal von der IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature in Bezug auf die in der Abbildung gezeigte fiktive "neutrale" Struktur benannt. Beispielsweise lautet der systematische Name von Alanin 2-Aminopropansäure, basierend auf der Formel CH 3 -CH(NH 2 )-COOH . Die Kommission begründete dieses Vorgehen wie folgt:

Die angegebenen systematischen Namen und Formeln beziehen sich auf hypothetische Formen, in denen Aminogruppen nicht protoniert und Carboxylgruppen undissoziiert sind. Diese Konvention ist nützlich, um verschiedene Nomenklaturprobleme zu vermeiden, sollte aber nicht so verstanden werden, dass diese Strukturen einen nennenswerten Anteil der Aminosäuremoleküle darstellen.

Sie können gemäß den Positionen der funktionellen Kernstrukturgruppen als alpha- (α-) -, beta- (β-) -, gamma- (γ-)- oder delta- (δ-) -Aminosäuren klassifiziert werden; andere Kategorien beziehen sich auf Polarität , Ionisierung und den Typ der Seitenkettengruppe ( aliphatisch , acyclisch , aromatisch , enthaltend Hydroxyl oder Schwefel usw.). Aminosäurereste bilden in Form von Proteinen den zweitgrößten Bestandteil ( Wasser ist der größte) der menschlichen Muskeln und anderer Gewebe . Über ihre Rolle als Reste in Proteinen hinaus sind Aminosäuren an einer Reihe von Prozessen wie dem Transport von Neurotransmittern und der Biosynthese beteiligt .

Geschichte

Die ersten paar Aminosäuren wurden in den frühen 1800er Jahren entdeckt. 1806 isolierten die französischen Chemiker Louis-Nicolas Vauquelin und Pierre Jean Robiquet eine Verbindung aus Spargel , die später Asparagin genannt wurde, die erste entdeckte Aminosäure. Cystin wurde 1810 entdeckt, obwohl sein Monomer, Cystein , bis 1884 unentdeckt blieb. Glycin und Leucin wurden 1820 entdeckt. Die letzte der 20 gemeinsamen Aminosäuren, die entdeckt wurde, war Threonin im Jahr 1935 von William Cumming Rose , der auch das Wesentliche bestimmte Aminosäuren und legte den täglichen Mindestbedarf aller Aminosäuren für ein optimales Wachstum fest.

Die Einheit der chemischen Kategorie wurde 1865 von Wurtz anerkannt, aber er gab ihr keinen besonderen Namen. Die erste Verwendung des Begriffs „Aminosäure“ in der englischen Sprache stammt aus dem Jahr 1898, während der deutsche Begriff „Aminosäure“ früher verwendet wurde. Es wurde festgestellt, dass Proteine ​​nach enzymatischer Verdauung oder Säurehydrolyse Aminosäuren ergeben . 1902 schlugen Emil Fischer und Franz Hofmeister unabhängig voneinander vor, dass Proteine ​​aus vielen Aminosäuren gebildet werden, wobei Bindungen zwischen der Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer anderen gebildet werden, was zu einer linearen Struktur führt, die Fischer „ Peptid “ nannte.

Allgemeine Struktur

In der oben auf der Seite gezeigten Struktur steht R für eine Seitenkette , die für jede Aminosäure spezifisch ist. Das Kohlenstoffatom neben der Carboxylgruppe wird als α-Kohlenstoff bezeichnet . Aminosäuren, die eine direkt an das α-Kohlenstoff gebundene Aminogruppe enthalten , werden als α-Aminosäuren bezeichnet . Dazu gehören Prolin und Hydroxyprolin , die sekundäre Amine sind . Früher wurden sie oft als Iminosäuren bezeichnet , eine Fehlbezeichnung, da sie keine Imingruppierung HN=C enthalten . Der obsolete Begriff bleibt häufig.

Isomerie

Die gebräuchlichen natürlichen Formen von Aminosäuren haben die Struktur −NH+3( -NH+2 im Falle von Prolin) und −CO2funktionelle Gruppen, die an dasselbe C-Atom gebunden sind, und sind somit α-Aminosäuren. Mit Ausnahme von achiralem Glycin haben natürliche Aminosäuren die L - Konfiguration und sind die einzigen, die in Proteinen während der Translation im Ribosom gefunden werden.

Die L- und D -Konvention für die Aminosäurekonfiguration bezieht sich nicht auf die optische Aktivität der Aminosäure selbst, sondern eher auf die optische Aktivität des Isomers von Glycerinaldehyd , aus dem diese Aminosäure theoretisch synthetisiert werden kann ( D - Glycerinaldehyd ist rechtsdrehend; L -Glycerinaldehyd ist linksdrehend).

Eine alternative Konvention besteht darin , die Bezeichner ( S ) und ( R ) zu verwenden , um die absolute Konfiguration anzugeben . Fast alle Aminosäuren in Proteinen befinden sich ( S ) am α-Kohlenstoff, wobei Cystein ( R ) und Glycin nicht - chiral sind . Cystein hat seine Seitenkette an der gleichen geometrischen Stelle wie die anderen Aminosäuren, aber die R / S - Terminologie ist umgekehrt, weil Schwefel eine höhere Ordnungszahl im Vergleich zum Carboxylsauerstoff hat, was der Seitenkette eine höhere Priorität durch das Cahn-Ingold-Prelog gibt Sequenzregeln , während die Atome in den meisten anderen Seitenketten ihnen im Vergleich zur Carboxylgruppe eine geringere Priorität einräumen.

D -Aminosäurereste werden in einigen Proteinen gefunden, aber sie sind selten.

Seitenketten

Aminosäuren werden als α- bezeichnet, wenn das Aminostickstoffatom an das α-Kohlenstoffatom gebunden ist, das der Carboxylatgruppe benachbarte Kohlenstoffatom.

In allen nachstehenden Fällen in diesem Abschnitt beziehen sich die Werte (sofern vorhanden) auf die Ionisierung der Gruppen als Aminosäurereste in Proteinen. Sie sind keine Werte für die freien Aminosäuren (die von geringer biochemischer Bedeutung sind).

Aliphatische Seitenketten

Struktur von L -Prolin

Mehrere Seitenketten enthalten nur H und C und ionisieren nicht. Diese lauten wie folgt (mit Drei- und Ein-Buchstaben-Symbolen in Klammern):

  • Glycin (Gly, G): H−
  • Alanin (Ala, A): CH 3
  • Valin (Val, V): (CH 3 ) 2 CH−
  • Leucin (Leu, L): (CH 3 ) 2 CHCH 2
  • Isoleucin (Ile, I): CH 3 CH 2 CH(CH 3 )
  • Prolin (Pro, P): −CH 2 CH 2 CH 2 cyclisiert zum Amin

Polar neutrale Seitenketten

Zwei Aminosäuren enthalten Alkoholseitenketten. Diese ionisieren unter normalen Bedingungen nicht, obwohl eines, Serin, während der Katalyse durch Serinproteasen deprotoniert wird : dies ist ein Beispiel für eine schwere Störung und ist im Allgemeinen nicht charakteristisch für Serinreste.

  • Serin (Ser, S, nein, wenn nicht stark gestört): HOCH 2
  • Threonin (Thr, T, nein ): CH 3 CHOH–

Threonin hat zwei Chiralitätszentren, nicht nur das L ( 2S )-Chiralitätszentrum am α-Kohlenstoff, das allen Aminosäuren außer achiralem Glycin gemeinsam ist, sondern auch ( 3R ) am β-Kohlenstoff. Die vollständige stereochemische Spezifikation ist L - Threonin (2S , 3R ).

Amid-Seitenketten

Zwei Aminosäuren haben Amid-Seitenketten, wie folgt:

Diese Seitenketten ionisieren im normalen pH-Bereich nicht.

Schwefelhaltige Seitenketten

Zwei Seitenketten enthalten Schwefelatome, von denen eine im normalen Bereich (mit Angabe) ionisiert und die andere nicht:

  • Cystein (Cys, C, ): HSCH 2
  • Methionin (Met, M, nein ): CH 3 SCH 2 CH 2

Aromatische Seitenketten

Seitenketten von Phenylalanin (links), Tyrosin (Mitte) und Tryptophan (rechts)

Drei Aminosäuren haben aromatische Ringstrukturen als Seitenketten, wie dargestellt. Von diesen ionisiert Tyrosin im normalen Bereich; die anderen beiden nicht).

  • Phenylalanin (Phe, F, nein ): links in der Abbildung
  • Tyrosin (Tyr, Y, ): Mitte in der Abbildung
  • Tryptophan (Trp, W, no ): rechts in der Abbildung

Anionische Seitenketten

Zwei Aminosäuren haben Seitenketten, die bei gewöhnlichem pH-Wert Anionen sind. Diese Aminosäuren werden oft als Carbonsäuren bezeichnet, aber richtiger als Carboxylate bezeichnet, da sie bei den meisten relevanten pH-Werten deprotoniert werden. Die anionischen Carboxylatgruppen verhalten sich unter allen Umständen wie Brønsted-Basen , mit Ausnahme von Enzymen wie Pepsin , die in Umgebungen mit sehr niedrigem pH-Wert wie dem Magen von Säugetieren wirken.

  • Aspartat ("Asparaginsäure", Asp, D, ): - O 2 CCH 2
  • Glutamat ("Glutaminsäure", Glu, E, ): - O 2 CCH 2 CH 2

Kationische Seitenketten

Seitenketten von Histidin (links), Lysin (Mitte) und Arginin (rechts)

Es gibt drei Aminosäuren mit Seitenketten, die bei neutralem pH Kationen sind (obwohl in einer, Histidin, kationische und neutrale Form beide existieren). Sie werden allgemein als basische Aminosäuren bezeichnet , aber dieser Begriff ist irreführend: Histidin kann bei neutralem pH-Wert sowohl als Brønsted-Säure als auch als Brønsted-Base wirken, Lysin wirkt als Brønsted-Säure und Arginin hat eine feste positive Ladung und wird nicht ionisiert neutrale Bedingungen. Die Namen Histidinium, Lysinium und Argininium wären genauere Namen für die Strukturen, haben aber im Wesentlichen keine Aktualität.

  • Histidin (His, H, ): Protonierte und deprotonierte Formen im Gleichgewicht sind links im Bild gezeigt
  • Lysin (Lys, K, ): In der Bildmitte dargestellt
  • Arginin (Arg, R, ): Rechts im Bild dargestellt

β- und γ-Aminosäuren

Aminosäuren mit der Struktur NH+3−CXY−CXY−CO2, wie β-Alanin , ein Bestandteil von Carnosin und einigen anderen Peptiden, sind β-Aminosäuren. Solche mit der Struktur NH+3−CXY−CXY−CXY−CO2γ-Aminosäuren sind usw., wobei X und Y zwei Substituenten sind (von denen einer normalerweise H ist).

Zwitterionen

Ionisierung und Brønsted-Charakter von N-terminalem Amino, C-terminalem Carboxylat und Seitenketten von Aminosäureresten

In wässriger Lösung liegen Aminosäuren bei moderatem pH als Zwitterionen vor, dh als dipolare Ionen mit beiden NH+3und CO2in geladenen Zuständen, also ist die Gesamtstruktur NH+3−CHR−CO2. Bei physiologischem pH-Wert sind die sogenannten "Neutralformen" −NH 2 −CHR −CO 2 H nicht messbar vorhanden. Obwohl sich die beiden Ladungen in der realen Struktur zu Null addieren, ist es irreführend und falsch, eine Spezies mit einer Nettoladung von Null als "ungeladen" zu bezeichnen.

Bei sehr niedrigem pH-Wert (unter 3) wird die Carboxylatgruppe protoniert und die Struktur wird zu einer Ammoniumcarbonsäure, NH+3-CHR-CO 2 H . Dies ist relevant für Enzyme wie Pepsin, die in sauren Umgebungen wie dem Magen und den Lysosomen von Säugetieren aktiv sind, trifft aber nicht signifikant auf intrazelluläre Enzyme zu. Bei sehr hohem pH-Wert (größer als 10, normalerweise unter physiologischen Bedingungen nicht zu beobachten) wird die Ammoniumgruppe deprotoniert, um NH 2 -CHR-CO zu ergeben2.

Obwohl in der Chemie verschiedene Definitionen von Säuren und Basen verwendet werden, ist die einzige, die für die Chemie in wässriger Lösung nützlich ist, die von Brønsted : Eine Säure ist eine Spezies, die ein Proton an eine andere Spezies abgeben kann, und eine Base ist eine, die annehmen kann ein Proton. Dieses Kriterium wird verwendet, um die Gruppen in der obigen Abbildung zu kennzeichnen. Beachten Sie, dass Aspartat und Glutamat die Hauptgruppen sind, die als Brønsted-Basen fungieren, und die übliche Bezugnahme auf diese als saure Aminosäuren (zusammen mit dem C-Terminus) völlig falsch und irreführend ist. Ebenso gehören zu den sogenannten basischen Aminosäuren eine (Histidin), die sowohl als Brønsted-Säure als auch als Base wirkt, eine (Lysin), die hauptsächlich als Brønsted-Säure wirkt, und eine (Arginin), die normalerweise für das Säure-Base-Verhalten irrelevant ist da es eine feste positive Ladung hat. Außerdem werden Tyrosin und Cystein, die bei neutralem pH-Wert hauptsächlich als Säuren wirken, in der üblichen Einteilung meist vergessen.

Isoelektrischer Punkt

Komposit aus Titrationskurven von zwanzig proteinogenen Aminosäuren, gruppiert nach Seitenkettenkategorie

Bei Aminosäuren mit ungeladenen Seitenketten überwiegt das Zwitterion bei pH-Werten zwischen den beiden pK a -Werten, koexistiert jedoch im Gleichgewicht mit kleinen Mengen an netto negativen und netto positiven Ionen. Am Mittelpunkt zwischen den beiden pK a -Werten gleichen sich die Spurenmenge an netto negativen und die Spur an netto positiven Ionen aus, so dass die durchschnittliche Nettoladung aller vorhandenen Formen null ist. Dieser pH-Wert ist als isoelektrischer Punkt p I bekannt , also p I =1/2( pKa1 + pKa2 ) . _

Bei Aminosäuren mit geladenen Seitenketten ist der p K a der Seitenkette beteiligt. Somit liegt bei Aspartat oder Glutamat mit negativen Seitenketten die endständige Aminogruppe im Wesentlichen vollständig in der geladenen Form NH vor+3, aber diese positive Ladung muss durch den Zustand ausgeglichen werden, bei dem nur eine C-terminale Carboxylatgruppe negativ geladen ist. Dies geschieht in der Mitte zwischen den beiden Carboxylat-p K a -Werten: p I =1/2(p K a1 + p K a(R) ), wobei p K a(R) die Seitenkette p K a ist .

Ähnliche Überlegungen gelten für andere Aminosäuren mit ionisierbaren Seitenketten, darunter nicht nur Glutamat (ähnlich wie Aspartat), sondern auch Cystein, Histidin, Lysin, Tyrosin und Arginin mit positiven Seitenketten

Aminosäuren haben in der Elektrophorese an ihrem isoelektrischen Punkt keine Mobilität, obwohl dieses Verhalten üblicherweise eher für Peptide und Proteine ​​als für einzelne Aminosäuren ausgenutzt wird. Zwitterionen haben an ihrem isoelektrischen Punkt eine minimale Löslichkeit, und einige Aminosäuren (insbesondere mit unpolaren Seitenketten) können durch Ausfällung aus Wasser isoliert werden, indem der pH-Wert auf den erforderlichen isoelektrischen Punkt eingestellt wird.

Physikochemische Eigenschaften von Aminosäuren

Die ca. 20 kanonische Aminosäuren lassen sich nach ihren Eigenschaften klassifizieren. Wichtige Faktoren sind Ladung, Hydrophilie oder Hydrophobie , Größe und funktionelle Gruppen. Diese Eigenschaften beeinflussen die Proteinstruktur und Protein-Protein-Wechselwirkungen . Die wasserlöslichen Proteine ​​neigen dazu, ihre hydrophoben Reste ( Leu , Ile , Val , Phe und Trp ) in der Mitte des Proteins zu begraben, während hydrophile Seitenketten dem wässrigen Lösungsmittel ausgesetzt sind. (Beachten Sie, dass sich in der Biochemie ein Rest auf ein spezifisches Monomer innerhalb der Polymerkette eines Polysaccharids , Proteins oder einer Nukleinsäure bezieht .) Die integralen Membranproteine ​​haben tendenziell äußere Ringe aus exponierten hydrophoben Aminosäuren, die sie in der Lipiddoppelschicht verankern . Einige periphere Membranproteine ​​haben einen Fleck aus hydrophoben Aminosäuren auf ihrer Oberfläche, der sich an die Membran anheftet. In ähnlicher Weise haben Proteine, die an positiv geladene Moleküle binden müssen, Oberflächen, die reich an negativ geladenen Aminosäuren wie Glutamat und Aspartat sind, während Proteine, die an negativ geladene Moleküle binden, Oberflächen haben, die reich an positiv geladenen Ketten wie Lysin und Arginin sind . Beispielsweise sind Lysin und Arginin in Regionen mit geringer Komplexität von nukleinsäurebindenden Proteinen stark angereichert. Es gibt verschiedene Hydrophobie-Skalen von Aminosäureresten.

Einige Aminosäuren haben besondere Eigenschaften wie Cystein, das kovalente Disulfidbindungen zu anderen Cysteinresten bilden kann, Prolin , das einen Zyklus zum Polypeptidrückgrat bildet, und Glycin, das flexibler als andere Aminosäuren ist.

Darüber hinaus sind Glycin und Prolin in Regionen mit geringer Komplexität von eukaryotischen und prokaryotischen Proteinen stark angereichert, während das Gegenteil (unterrepräsentiert) für hochreaktive oder komplexe oder hydrophobe Aminosäuren wie Cystein, Phenylalanin, Tryptophan, Methionin beobachtet wurde , Valin, Leucin, Isoleucin.

Viele Proteine ​​durchlaufen eine Reihe posttranslationaler Modifikationen , bei denen zusätzliche chemische Gruppen an die Seitenketten der Aminosäuren angehängt werden. Einige Modifikationen können hydrophobe Lipoproteine ​​oder hydrophile Glykoproteine ​​erzeugen . Diese Art der Modifikation ermöglicht das reversible Targeting eines Proteins zu einer Membran. Zum Beispiel bewirkt das Hinzufügen und Entfernen der Fettsäure Palmitinsäure zu Cysteinresten in einigen Signalproteinen, dass sich die Proteine ​​​​an Zellmembranen anlagern und sich dann von ihnen lösen.

Tabelle der Abkürzungen und Eigenschaften von Standard-Aminosäuren

Obwohl Ein-Buchstaben-Symbole in der Tabelle enthalten sind, empfiehlt IUPAC-IUBMB, dass "die Verwendung der Ein-Buchstaben-Symbole auf den Vergleich langer Sequenzen beschränkt werden sollte".

Aminosäure 3- und 1-Buchstaben-Symbole Seitenkette Hydropathie
-Index
Molares Absorptionsvermögen Molekulare Masse Fülle an
Proteinen (%)
Genetische Standardcodierung,
IUPAC-Notation
3 1 Klasse Polarität Nettoladung
bei pH 7,4
Wellenlänge,
λ max (nm)
Koeffizient ε
(mM −1 ·cm −1 )
Alanin Ala EIN Aliphatisch Unpolar Neutral 1.8 89.094 8.76 GCN
Arginin Arg R Festes Kation Grundpolar Positiv −4.5 174.203 5.78 MGR, CGY
Asparagin Asn N Amid Polar Neutral −3.5 132.119 3,93 AAY
Aspartat Asp D Anion Brønsted-Basis Negativ −3.5 133.104 5.49 FRÖHLICH
Cystein Cys C Thiol Brønsted-Säure Neutral 2.5 250 0,3 121.154 1.38 HÄSSLICH
Glutamin Gln Q Amid Polar Neutral −3.5 146.146 3.9 WAGEN
Glutamat Glu E Anion Brønsted-Basis Negativ −3.5 147.131 6.32 Gar
Glycin Gly G Aliphatisch Unpolar Neutral −0,4 75.067 7.03 GGN
Histidin Seine H Aromatisches Kation Brønsted-Säure und -Base Positiv, 10 %
Neutral, 90 %
−3.2 211 5.9 155.156 2.26 CAY
Isoleucin Ile ich Aliphatisch Unpolar Neutral 4.5 131.175 5.49 AUH
Leucin Leu L Aliphatisch Unpolar Neutral 3.8 131.175 9.68 JUR, CUY
Lysin Lys K Kation Brønsted-Säure Positiv −3.9 146.189 5.19 AAR
Methionin Getroffen M Thioether Unpolar Neutral 1.9 149.208 2.32 AUG
Phenylalanin Phe F Aromatisch Unpolar Neutral 2.8 257, 206, 188 0,2, 9,3, 60,0 165.192 3,87 UUY
Prolin Profi P Zyklisch Unpolar Neutral −1,6 115.132 5.02 CCN
Serin Ser S Hydroxyl Polar Neutral −0,8 105.093 7.14 UCN, AGY
Threonin Thr T Hydroxyl Polar Neutral −0,7 119.119 5.53 ACN
Tryptophan Trp W Aromatisch Unpolar Neutral −0,9 280, 219 5.6, 47.0 204.228 1.25 UGG
Tyrosin Tyr Y Aromatisch Brønsted-Säure Neutral −1.3 274, 222, 193 1,4, 8,0, 48,0 181.191 2.91 UAY
Valin Val v Aliphatisch Unpolar Neutral 4.2 117.148 6.73 PISTOLE

Zwei zusätzliche Aminosäuren werden bei manchen Spezies durch Codons kodiert , die üblicherweise als Stoppcodons interpretiert werden :

21. und 22. Aminosäuren 3-Buchstaben 1 Buchstabe Molekulare Masse
Selenocystein Sek U 168.064
Pyrrolysin Pyl Ö 255.313

Zusätzlich zu den spezifischen Aminosäurecodes werden Platzhalter in Fällen verwendet, in denen die chemische oder kristallographische Analyse eines Peptids oder Proteins die Identität eines Rests nicht eindeutig bestimmen kann. Sie werden auch verwendet, um konservierte Proteinsequenzmotive zusammenzufassen . Die Verwendung einzelner Buchstaben zur Bezeichnung von Sätzen ähnlicher Reste ähnelt der Verwendung von Abkürzungscodes für entartete Basen .

Mehrdeutige Aminosäuren 3-Buchstaben 1 Buchstabe Aminosäuren enthalten Codons enthalten
Beliebig / unbekannt Xaa X Alle NNN
Asparagin oder Aspartat Asx B D, N STRAHL
Glutamin oder Glutamat Glx Z E, Q SAR
Leucin oder Isoleucin Xle J ich, l YTR, ATH, CTY
Hydrophob Φ V, I, L, F, W, Y, M NTN, TAY, TGG
Aromatisch Ω F, W, Y, H YWY, ​​TTY, TGG
Aliphatisch (nicht aromatisch) Ψ V, I, L, M VTN, TTR
Klein π P, G, A, S BCN, RGY, GGR
Hydrophil ζ S, T, H, N, Q, E, D, K, R VAN, WCN, CGN, AGY
Positiv geladen + K, R, H ARR, CRY, CGR
Negativ geladen D, E GAN

Unk wird manchmal anstelle von Xaa verwendet , ist aber weniger Standard.

Ter oder * (von der Termination) wird in der Notation für Mutationen in Proteinen verwendet, wenn ein Stoppcodon auftritt. Es entspricht überhaupt keiner Aminosäure.

Darüber hinaus haben viele nicht standardmäßige Aminosäuren einen spezifischen Code. Beispielsweise werden mehrere Peptidarzneimittel wie Bortezomib und MG132 künstlich synthetisiert und behalten ihre Schutzgruppen bei, die spezifische Codes haben. Bortezomib ist Pyz –Phe–boroLeu und MG132 ist Z –Leu–Leu–Leu–al. Um die Analyse der Proteinstruktur zu unterstützen, stehen photoreaktive Aminosäureanaloga zur Verfügung. Dazu gehören Photoleucin ( pLeu ) und Photomethionin ( pMet ).

Vorkommen und Funktionen in der Biochemie

Ein Protein, dargestellt als lange, unverzweigte Kette aus verbundenen Kreisen, die jeweils Aminosäuren darstellen
Ein Polypeptid ist eine unverzweigte Kette von Aminosäuren
Schematischer Vergleich der Strukturen von β-Alanin und α-Alanin
β-Alanin und sein α-Alanin-Isomer
Ein Diagramm, das die Struktur von Selenocystein zeigt
Die Aminosäure Selenocystein

Aminosäuren, bei denen die Amingruppe an das (alpha-)Kohlenstoffatom neben der Carboxylgruppe gebunden ist, haben in lebenden Organismen eine vorrangige Bedeutung, da sie an der Proteinsynthese beteiligt sind. Sie sind bekannt als 2- , alpha- oder α-Aminosäuren (allgemeine Formel H 2 NCHRCOOH in den meisten Fällen, wobei R ein organischer Substituent ist, der als „ Seitenkette “ bekannt ist); oft wird der Begriff "Aminosäure" verwendet, um sich speziell auf diese zu beziehen. Dazu gehören die 22 proteinogenen ("proteinaufbauenden") Aminosäuren, die sich zu Peptidketten ("Polypeptiden") verbinden, um die Bausteine ​​einer Vielzahl von Proteinen zu bilden. Dies sind alles L - Stereoisomere („linkshändige“ Enantiomere ), obwohl einige D -Aminosäuren („rechtshändig“) in Bakterienhüllen , als Neuromodulator ( D - Serin ) und in einigen Antibiotika vorkommen .

Viele proteinogene und nicht-proteinogene Aminosäuren haben biologische Funktionen. Zum Beispiel sind im menschlichen Gehirn Glutamat (Standard -Glutaminsäure ) und Gamma-Aminobuttersäure ("GABA", Nicht-Standard-Gamma-Aminosäure) jeweils die wichtigsten erregenden und hemmenden Neurotransmitter . Hydroxyprolin , ein Hauptbestandteil des Kollagens des Bindegewebes , wird aus Prolin synthetisiert . Glycin ist ein biosynthetischer Vorläufer von Porphyrinen , die in roten Blutkörperchen verwendet werden . Carnitin wird beim Lipidtransport verwendet . Neun proteinogene Aminosäuren werden für den Menschen als „ essentiell “ bezeichnet, da sie vom menschlichen Körper nicht aus anderen Verbindungen hergestellt werden können und daher über die Nahrung aufgenommen werden müssen. Andere können für bestimmte Altersgruppen oder Erkrankungen bedingt erforderlich sein . Essentielle Aminosäuren können auch von Spezies zu Spezies variieren. Aufgrund ihrer biologischen Bedeutung sind Aminosäuren wichtig für die Ernährung und werden häufig in Nahrungsergänzungsmitteln , Düngemitteln , Futtermitteln und in der Lebensmitteltechnologie verwendet . Zu den industriellen Anwendungen gehören die Herstellung von Arzneimitteln , biologisch abbaubaren Kunststoffen und chiralen Katalysatoren .

Proteinogene Aminosäuren

Aminosäuren sind die Vorläufer von Proteinen. Sie verbinden sich durch Kondensationsreaktionen zu kurzen Polymerketten, die als Peptide bezeichnet werden, oder zu längeren Ketten, die entweder als Polypeptide oder Proteine ​​bezeichnet werden. Diese Ketten sind linear und unverzweigt, wobei jeder Aminosäurerest innerhalb der Kette an zwei benachbarte Aminosäuren gebunden ist. In der Natur wird der Prozess der Herstellung von Proteinen, die von genetischem DNA/RNA-Material kodiert werden, als Translation bezeichnet und umfasst die schrittweise Addition von Aminosäuren an eine wachsende Proteinkette durch ein Ribozym , das als Ribosom bezeichnet wird . Die Reihenfolge, in der die Aminosäuren hinzugefügt werden, wird durch den genetischen Code einer mRNA - Vorlage gelesen, die eine RNA - Kopie eines der Gene des Organismus ist .

Zweiundzwanzig Aminosäuren werden natürlicherweise in Polypeptide eingebaut und werden als proteinogene oder natürliche Aminosäuren bezeichnet. Davon sind 20 durch den universellen genetischen Code kodiert. Die verbleibenden 2, Selenocystein und Pyrrolysin , werden durch einzigartige synthetische Mechanismen in Proteine ​​eingebaut. Selenocystein wird eingebaut, wenn die zu translatierende mRNA ein SECIS-Element enthält , das bewirkt, dass das UGA-Codon Selenocystein anstelle eines Stoppcodons codiert. Pyrrolysin wird von einigen methanogenen Archaeen in Enzymen verwendet, die sie zur Produktion von Methan verwenden . Es wird mit dem Codon UAG kodiert, das in anderen Organismen normalerweise ein Stoppcodon ist. Auf dieses UAG - Codon folgt eine stromabwärts gelegene PYLIS - Sequenz .

Mehrere unabhängige Evolutionsstudien haben gezeigt, dass Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr zu einer Gruppe von Aminosäuren gehören könnten, die den frühen genetischen Code bildeten, während Cys, Met, Tyr, Trp, His, Phe kann zu einer Gruppe von Aminosäuren gehören, die spätere Ergänzungen des genetischen Codes darstellten.

Standard- vs. Nicht-Standard-Aminosäuren

Die 20 Aminosäuren, die direkt von den Codons des universellen genetischen Codes kodiert werden, werden als Standard- oder kanonische Aminosäuren bezeichnet. Eine modifizierte Form von Methionin ( N -Formylmethionin ) wird häufig anstelle von Methionin als anfängliche Aminosäure von Proteinen in Bakterien, Mitochondrien und Chloroplasten eingebaut. Andere Aminosäuren werden als nicht standardisiert oder nicht kanonisch bezeichnet . Die meisten der Nicht-Standard-Aminosäuren sind ebenfalls nicht-proteinogen (dh sie können während der Translation nicht in Proteine ​​eingebaut werden), aber zwei von ihnen sind proteinogen, da sie durch Nutzung von Informationen, die nicht im universellen genetischen Code kodiert sind, translational in Proteine ​​eingebaut werden können.

Die beiden nicht standardmäßigen proteinogenen Aminosäuren sind Selenocystein (vorhanden in vielen Nicht-Eukaryoten sowie den meisten Eukaryoten, aber nicht direkt durch DNA kodiert) und Pyrrolysin (gefunden nur in einigen Archaeen und mindestens einem Bakterium ). Der Einbau dieser nicht standardmäßigen Aminosäuren ist selten. Beispielsweise enthalten 25 menschliche Proteine ​​Selenocystein in ihrer Primärstruktur, und die strukturell charakterisierten Enzyme (Selenoenzyme) verwenden Selenocystein als katalytische Einheit in ihren aktiven Zentren. Pyrrolysin und Selenocystein werden über Varianten-Codons kodiert. Beispielsweise wird Selenocystein durch das Stoppcodon und das SECIS-Element codiert .

N -Formylmethionin (das häufig die Ausgangsaminosäure von Proteinen in Bakterien, Mitochondrien und Chloroplasten ist) wird im Allgemeinen eher als eine Form von Methionin denn als separate proteinogene Aminosäure betrachtet. Codon- tRNA - Kombinationen, die in der Natur nicht vorkommen, können auch verwendet werden, um den genetischen Code zu „erweitern“ und neue Proteine ​​zu bilden, die als Alloproteine ​​bekannt sind und nicht-proteinogene Aminosäuren enthalten .

Nicht-proteinogene Aminosäuren

Neben den 22 proteinogenen Aminosäuren sind viele nicht-proteinogene Aminosäuren bekannt. Diese kommen entweder nicht in Proteinen vor (z. B. Carnitin , GABA , Levothyroxin ) oder werden nicht direkt und isoliert von standardmäßigen zellulären Maschinen produziert (z. B. Hydroxyprolin und Selenomethionin ).

Nicht-proteinogene Aminosäuren, die in Proteinen vorkommen, werden durch posttranslationale Modifikation gebildet , d. h. Modifikation nach der Translation während der Proteinsynthese. Diese Modifikationen sind oft essentiell für die Funktion oder Regulation eines Proteins. Beispielsweise ermöglicht die Carboxylierung von Glutamat eine bessere Bindung von Calciumkationen , und Kollagen enthält Hydroxyprolin, das durch Hydroxylierung von Prolin entsteht . Ein weiteres Beispiel ist die Bildung von Hypusin im Translationsinitiationsfaktor EIF5A durch Modifikation eines Lysinrests. Solche Modifikationen können auch die Lokalisierung des Proteins bestimmen, z. B. kann die Hinzufügung langer hydrophober Gruppen bewirken, dass ein Protein an eine Phospholipidmembran bindet .

Einige nicht-proteinogene Aminosäuren kommen in Proteinen nicht vor. Beispiele sind 2-Aminoisobuttersäure und der Neurotransmitter Gamma-Aminobuttersäure . Nicht-proteinogene Aminosäuren treten häufig als Zwischenprodukte in den Stoffwechselwegen für Standardaminosäuren auf – zum Beispiel kommen Ornithin und Citrullin im Harnstoffzyklus vor , einem Teil des Aminosäurekatabolismus ( siehe unten). Eine seltene Ausnahme von der Dominanz der α-Aminosäuren in der Biologie ist die β-Aminosäure Beta-Alanin (3-Aminopropansäure), die in Pflanzen und Mikroorganismen bei der Synthese von Pantothensäure (Vitamin B 5 ), einem Bestandteil von, verwendet wird Coenzym A.

In der menschlichen Ernährung

Diagramm, das das relative Vorkommen von Aminosäuren im Blutserum zeigt, wie es aus verschiedenen Diäten gewonnen wird.
Anteil von Aminosäuren in verschiedenen menschlichen Diäten und die resultierende Mischung von Aminosäuren in menschlichem Blutserum. Glutamat und Glutamin sind mit über 10 % am häufigsten in Lebensmitteln enthalten, während Alanin, Glutamin und Glycin im Blut am häufigsten vorkommen.

Wenn sie über die Nahrung in den menschlichen Körper aufgenommen werden, werden die 20 Standardaminosäuren entweder zur Synthese von Proteinen oder anderen Biomolekülen verwendet oder zu Harnstoff und Kohlendioxid als Energiequelle oxidiert. Der Oxidationsweg beginnt mit der Entfernung der Aminogruppe durch eine Transaminase ; die Aminogruppe wird dann in den Harnstoffzyklus eingespeist . Das andere Transamidierungsprodukt ist eine Ketosäure, die in den Zitronensäurezyklus eintritt . Glukogene Aminosäuren können auch durch Glukoneogenese in Glukose umgewandelt werden . Von den 20 Standardaminosäuren werden neun ( His , Ile , Leu , Lys , Met , Phe , Thr , Trp und Val ) als essentielle Aminosäuren bezeichnet, da der menschliche Körper sie nicht aus anderen Verbindungen in der für ein normales Wachstum erforderlichen Menge synthetisieren kann. sie müssen also aus der Nahrung gewonnen werden. Darüber hinaus gelten Cystein, Tyrosin und Arginin als semiessentielle Aminosäuren und Taurin als semiessentielle Aminosulfonsäure bei Kindern. Die Stoffwechselwege, die diese Monomere synthetisieren, sind noch nicht vollständig entwickelt. Die benötigten Mengen hängen auch vom Alter und der Gesundheit des Einzelnen ab, sodass es schwierig ist, allgemeine Aussagen über den Nahrungsbedarf für einige Aminosäuren zu machen. Die ernährungsbedingte Exposition gegenüber der nicht standardmäßigen Aminosäure BMAA wurde mit neurodegenerativen Erkrankungen des Menschen, einschließlich ALS , in Verbindung gebracht .

Diagramm der Signalisierungskaskade
Diagramm der molekularen Signalkaskaden , die an der myofibrillären Muskelproteinsynthese und der mitochondrialen Biogenese als Reaktion auf körperliche Betätigung und spezifische Aminosäuren oder deren Derivate (hauptsächlich L -Leucin und HMB ) beteiligt sind. Viele aus Nahrungsproteinen stammende Aminosäuren fördern die Aktivierung von mTORC1 und erhöhen die Proteinsynthese, indem sie Signale über Rag-GTPasen senden .
Abkürzungen und Darstellungen:
 • PLD: Phospholipase D
 • PA: Phosphatidsäure
 • mTOR: mechanistisches Target von Rapamycin
 • AMP: Adenosinmonophosphat
 • ATP: Adenosintriphosphat
 • AMPK: AMP-aktivierte Proteinkinase
 • PGC-1α: Peroxisom-Proliferator-aktivierter Rezeptor Gamma-Coaktivator-1α
 • S6K1: p70S6-Kinase
 • 4EBP1: eukaryotischer Translationsinitiationsfaktor 4E-bindendes Protein 1
 • eIF4E: eukaryotischer Translationsinitiationsfaktor 4E
 • RPS6: ribosomales Protein S6
 • eEF2: eukaryotischer Elongationsfaktor 2
 • RE: Widerstandsübung; EE: Ausdauertraining
 • Myo: Myofibrillär ; Mito: Mitochondrien
 • AA: Aminosäuren
 • HMB: β-Hydroxy-β-methylbuttersäure
 • ↑ steht für Aktivierung
 • Τ steht für Hemmung
Diagramm der Muskelproteinsynthese gegen die Zeit
Widerstandstraining stimuliert die Muskelproteinsynthese (MPS) für einen Zeitraum von bis zu 48 Stunden nach dem Training (dargestellt durch eine heller gepunktete Linie). Die Einnahme einer proteinreichen Mahlzeit zu einem beliebigen Zeitpunkt während dieses Zeitraums verstärkt die belastungsinduzierte Zunahme der Muskelproteinsynthese (gezeigt durch durchgezogene Linien).

Nicht-Protein-Funktionen

Auch beim Menschen spielen Nicht-Protein-Aminosäuren als Stoffwechselzwischenprodukte eine wichtige Rolle , etwa bei der Biosynthese des Neurotransmitters Gamma-Aminobuttersäure (GABA). Viele Aminosäuren werden verwendet, um andere Moleküle zu synthetisieren, zum Beispiel:

Einige nicht standardmäßige Aminosäuren werden in Pflanzen zur Abwehr von Pflanzenfressern verwendet. Canavanin ist beispielsweise ein Analogon von Arginin , das in vielen Hülsenfrüchten vorkommt , und in besonders großen Mengen in Canavalia Gladiata (Schwertbohne). Diese Aminosäure schützt die Pflanzen vor Fressfeinden wie Insekten und kann beim Menschen Krankheiten hervorrufen, wenn einige Hülsenfrüchte unverarbeitet verzehrt werden. Die Nicht-Protein-Aminosäure Mimosin findet sich in anderen Leguminosenarten, insbesondere Leucaena leucocephala . Diese Verbindung ist ein Analogon von Tyrosin und kann Tiere vergiften, die auf diesen Pflanzen grasen.

Anwendungen in der Industrie

Aminosäuren werden für eine Vielzahl von Anwendungen in der Industrie verwendet, hauptsächlich jedoch als Zusatzstoffe für Tierfutter . Dies ist notwendig, da viele der Hauptbestandteile dieser Futtermittel, wie Sojabohnen , entweder geringe Mengen aufweisen oder einige der essentiellen Aminosäuren fehlen : Lysin, Methionin, Threonin und Tryptophan sind bei der Herstellung dieser Futtermittel am wichtigsten. In dieser Industrie werden Aminosäuren auch zur Chelatisierung von Metallkationen verwendet, um die Aufnahme von Mineralien aus Nahrungsergänzungsmitteln zu verbessern, die möglicherweise zur Verbesserung der Gesundheit oder Produktivität dieser Tiere erforderlich sind.

Die Lebensmittelindustrie ist auch ein großer Verbraucher von Aminosäuren, insbesondere Glutaminsäure , die als Geschmacksverstärker verwendet wird , und Aspartam (Aspartylphenylalanin-1-methylester) als kalorienarmer künstlicher Süßstoff . Eine ähnliche Technologie, wie sie für die Tierernährung verwendet wird, wird in der Humanernährungsindustrie eingesetzt, um Symptome von Mineralstoffmangel wie Anämie zu lindern, indem die Mineralabsorption verbessert und die negativen Nebenwirkungen einer anorganischen Mineralergänzung verringert werden.

Die Chelatisierungsfähigkeit von Aminosäuren wurde in Düngemitteln für die Landwirtschaft genutzt, um die Abgabe von Mineralien an Pflanzen zu erleichtern, um Mineralstoffmängel wie Eisenchlorose zu korrigieren. Diese Düngemittel werden auch verwendet, um Mangelerscheinungen vorzubeugen und die allgemeine Gesundheit der Pflanzen zu verbessern. Die verbleibende Produktion von Aminosäuren wird für die Synthese von Arzneimitteln und Kosmetika verwendet .

In ähnlicher Weise werden einige Aminosäurederivate in der pharmazeutischen Industrie verwendet. Dazu gehören 5-HTP (5-Hydroxytryptophan), das zur experimentellen Behandlung von Depressionen verwendet wird, L -DOPA ( L - Dihydroxyphenylalanin) zur Behandlung von Parkinson und das Medikament Eflornithin , das die Ornithindecarboxylase hemmt und zur Behandlung der Schlafkrankheit verwendet wird .

Erweiterter genetischer Code

Seit 2001 wurden 40 nicht-natürliche Aminosäuren zu Proteinen hinzugefügt, indem ein einzigartiges Codon (Umcodierung) und ein entsprechendes Transfer-RNA:Aminoacyl-tRNA-Synthetase-Paar geschaffen wurden, um es mit verschiedenen physikalisch-chemischen und biologischen Eigenschaften zu codieren, um als verwendet zu werden ein Werkzeug zur Erforschung der Proteinstruktur und -funktion oder zur Schaffung neuer oder verbesserter Proteine.

Nullomere

Nullomere sind Codons, die theoretisch für eine Aminosäure codieren, jedoch gibt es in der Natur eine selektive Tendenz gegen die Verwendung dieses Codons zugunsten eines anderen, zum Beispiel bevorzugen Bakterien die Verwendung von CGA anstelle von AGA, um für Arginin zu codieren. Dadurch entstehen einige Sequenzen, die nicht im Genom vorkommen. Diese Eigenschaft kann ausgenutzt und verwendet werden, um neue selektive Medikamente zur Krebsbekämpfung zu entwickeln und eine Kreuzkontamination von DNA-Proben aus Ermittlungen am Tatort zu verhindern.

Chemische Bausteine

Aminosäuren sind als kostengünstige Rohstoffe wichtig . Diese Verbindungen werden in der Chiral-Pool-Synthese als enantiomerenreine Bausteine ​​verwendet.

Aminosäuren wurden als Vorstufen für chirale Katalysatoren untersucht, beispielsweise für asymmetrische Hydrierungsreaktionen , obwohl keine kommerziellen Anwendungen existieren.

Biologisch abbaubare Kunststoffe

Aminosäuren wurden als Bestandteile von biologisch abbaubaren Polymeren betrachtet, die Anwendungen als umweltfreundliche Verpackung und in der Medizin bei der Arzneimittelabgabe und dem Bau von prothetischen Implantaten haben . Ein interessantes Beispiel für solche Materialien ist Polyaspartat , ein wasserlösliches, biologisch abbaubares Polymer, das in Wegwerfwindeln und in der Landwirtschaft Anwendung finden könnte . Aufgrund seiner Löslichkeit und Fähigkeit, Metallionen zu chelatieren , wird Polyaspartat auch als biologisch abbaubares Anti- Scaling -Mittel und als Korrosionsinhibitor verwendet . Darüber hinaus wurde die aromatische Aminosäure Tyrosin als möglicher Ersatz für Phenole wie Bisphenol A bei der Herstellung von Polycarbonaten in Betracht gezogen .

Synthese

Für die Reaktionsschritte siehe Text.
Die Strecker-Aminosäuresynthese

Chemische Synthese

Die kommerzielle Produktion von Aminosäuren beruht normalerweise auf mutanten Bakterien, die einzelne Aminosäuren unter Verwendung von Glukose als Kohlenstoffquelle überproduzieren. Einige Aminosäuren werden durch enzymatische Umwandlungen synthetischer Zwischenprodukte hergestellt. 2-Aminothiazolin-4-carbonsäure ist beispielsweise ein Zwischenprodukt in einer industriellen Synthese von L - Cystein . Asparaginsäure wird durch Zugabe von Ammoniak zu Fumarat unter Verwendung einer Lyase hergestellt.

Biosynthese

In Pflanzen wird Stickstoff zunächst in Form von Glutamat in organische Verbindungen assimiliert , das in den Mitochondrien aus Alpha-Ketoglutarat und Ammoniak gebildet wird. Bei anderen Aminosäuren verwenden Pflanzen Transaminasen , um die Aminogruppe von Glutamat zu einer anderen Alpha-Ketosäure zu verschieben. Zum Beispiel wandelt Aspartat-Aminotransferase Glutamat und Oxalacetat in Alpha-Ketoglutarat und Aspartat um. Auch andere Organismen nutzen Transaminasen zur Aminosäuresynthese.

Nicht-Standard-Aminosäuren werden normalerweise durch Modifikationen von Standard-Aminosäuren gebildet. Zum Beispiel wird Homocystein durch den Transsulfurierungsweg oder durch die Demethylierung von Methionin über den intermediären Metaboliten S -Adenosylmethionin gebildet , während Hydroxyprolin durch eine posttranslationale Modifikation von Prolin hergestellt wird .

Mikroorganismen und Pflanzen synthetisieren viele ungewöhnliche Aminosäuren. Beispielsweise stellen einige Mikroben 2-Aminoisobuttersäure und Lanthionin her , das ein Sulfid-verbrücktes Derivat von Alanin ist. Diese beiden Aminosäuren kommen in peptidischen Lantibiotika wie Alamethicin vor . In Pflanzen ist 1-Aminocyclopropan-1-carbonsäure jedoch eine kleine disubstituierte zyklische Aminosäure, die ein Zwischenprodukt bei der Produktion des Pflanzenhormons Ethylen ist .

Reaktionen

Aminosäuren unterliegen den Reaktionen, die von den konstituierenden funktionellen Gruppen erwartet werden.

Bildung von Peptidbindungen

Zwei Aminosäuren sind nebeneinander dargestellt.  Einer verliert Wasserstoff und Sauerstoff aus seiner Carboxylgruppe (COOH) und der andere verliert Wasserstoff aus seiner Aminogruppe (NH2).  Diese Reaktion erzeugt ein Wassermolekül (H2O) und zwei Aminosäuren, die durch eine Peptidbindung (–CO–NH–) verbunden sind.  Die beiden verbundenen Aminosäuren werden als Dipeptid bezeichnet.
Die Kondensation zweier Aminosäuren zu einem Dipeptid . Die beiden Aminosäurereste sind durch eine Peptidbindung verbunden

Da sowohl die Amin- als auch die Carbonsäuregruppen von Aminosäuren reagieren können, um Amidbindungen zu bilden, kann ein Aminosäuremolekül mit einem anderen reagieren und durch eine Amidbindung verbunden werden. Diese Polymerisation von Aminosäuren erzeugt Proteine. Diese Kondensationsreaktion ergibt die neu gebildete Peptidbindung und ein Wassermolekül. In Zellen findet diese Reaktion nicht direkt statt; Stattdessen wird die Aminosäure zuerst aktiviert, indem sie über eine Esterbindung an ein Transfer-RNA - Molekül gebunden wird. Diese Aminoacyl-tRNA wird in einer ATP - abhängigen Reaktion produziert, die von einer Aminoacyl-tRNA-Synthetase durchgeführt wird . Diese Aminoacyl-tRNA ist dann ein Substrat für das Ribosom, das den Angriff der Aminogruppe der sich verlängernden Proteinkette auf die Esterbindung katalysiert. Als Ergebnis dieses Mechanismus werden alle Proteine, die von Ribosomen hergestellt werden, beginnend an ihrem N -Terminus und in Richtung ihres C -Terminus synthetisiert.

Allerdings werden nicht alle Peptidbindungen auf diese Weise gebildet. In einigen wenigen Fällen werden Peptide durch spezifische Enzyme synthetisiert. Beispielsweise ist das Tripeptid Glutathion ein wesentlicher Bestandteil der Abwehr von Zellen gegen oxidativen Stress. Dieses Peptid wird in zwei Schritten aus freien Aminosäuren synthetisiert. Im ersten Schritt kondensiert die Gamma-Glutamylcystein-Synthetase Cystein und Glutamat durch eine Peptidbindung, die zwischen dem Seitenketten-Carboxyl des Glutamats (dem Gamma-Kohlenstoff dieser Seitenkette) und der Aminogruppe des Cysteins gebildet wird. Dieses Dipeptid wird dann durch Glutathion-Synthetase mit Glycin kondensiert , um Glutathion zu bilden.

In der Chemie werden Peptide durch eine Vielzahl von Reaktionen synthetisiert. Eines der am häufigsten verwendeten in der Festphasen-Peptidsynthese verwendet die aromatischen Oximderivate von Aminosäuren als aktivierte Einheiten. Diese werden der Reihe nach an die wachsende Peptidkette angefügt, die an einem festen Harzträger befestigt ist. Bibliotheken von Peptiden werden in der Wirkstoffforschung durch Hochdurchsatz-Screening verwendet .

Die Kombination funktioneller Gruppen macht Aminosäuren zu effektiven mehrzähnigen Liganden für Metall-Aminosäure-Chelate. Die mehreren Seitenketten von Aminosäuren können auch chemischen Reaktionen unterliegen.

Katabolismus

Katabolismus proteinogener Aminosäuren. Aminosäuren können nach den Eigenschaften ihrer wichtigsten Abbauprodukte eingeteilt werden:
* Glucogen , wobei die Produkte die Fähigkeit haben, Glucose durch Glukoneogenese
zu bilden. * Ketogen , wobei die Produkte nicht die Fähigkeit haben, Glucose zu bilden. Diese Produkte können weiterhin für die Ketogenese oder Lipidsynthese verwendet werden .
* Aminosäuren, die sowohl zu glucogenen als auch zu ketogenen Produkten katabolisiert werden.

Der Abbau einer Aminosäure beinhaltet oft eine Desaminierung , indem ihre Aminogruppe zu Alpha-Ketoglutarat verschoben wird, wodurch Glutamat gebildet wird . An diesem Prozess sind Transaminasen beteiligt, oft die gleichen wie die, die bei der Aminierung während der Synthese verwendet werden. Bei vielen Wirbeltieren wird die Aminogruppe dann durch den Harnstoffzyklus entfernt und in Form von Harnstoff ausgeschieden . Der Abbau von Aminosäuren kann jedoch stattdessen Harnsäure oder Ammoniak produzieren. Zum Beispiel wandelt Serin-Dehydratase Serin in Pyruvat und Ammoniak um. Nach der Entfernung einer oder mehrerer Aminogruppen kann der Rest des Moleküls manchmal zur Synthese neuer Aminosäuren oder zur Energiegewinnung durch Eintritt in die Glykolyse oder den Zitronensäurezyklus verwendet werden , wie im Bild rechts dargestellt.

Komplexierung

Aminosäuren sind zweizähnige Liganden, die Übergangsmetall-Aminosäurekomplexe bilden .

AAcomplexation.png

Chemische Analyse

Der Gesamtstickstoffgehalt der organischen Substanz wird hauptsächlich von den Aminogruppen in Proteinen gebildet. Der Gesamt-Kjeldahl-Stickstoff ( TKN ) ist ein Maß für Stickstoff, das in der Analyse von (Ab-) Wasser, Boden, Lebensmitteln, Futtermitteln und organischen Stoffen im Allgemeinen weit verbreitet ist. Wie der Name schon sagt, wird die Kjeldahl-Methode angewendet. Empfindlichere Methoden sind verfügbar.

Siehe auch

Anmerkungen

Verweise

Weiterlesen

Externe Links